PicoFold — предсказание вторичной структуры белков из ДНК

Что это

PicoFold — научный веб-инструмент, предсказывающий вторичную структуру белков из последовательности ДНК (а не из аминокислотной последовательности, как AlphaFold/PSIPRED). Алгоритм основан на кольцегранной модели аминокислот (А. Ю. Кушелев, Лаборатория Наномир) и работает по принципу прямой кинематики: кодон → тип спирали + углы → координаты атомов.

Что валидировано

• 15 белков, 2 814 остатков: Z-score 3.10 (p < 0.01) — статистически значимая корреляция типа спирали с третьим нуклеотидом кодона.
• 113 белков, 21 797 остатков (DSSP):
  • Q3 = 0.377 (refined), random baseline = 0.347, прирост +3.1 п.п.
  • Helix-сигнал: G-ending 39.5% H vs C-ending 30.1% H.
  • Beta-anti-correlation: A-ending = 18.8% strand (минимум).
  • Chi-square: 6 из 18 семейств аминокислот p < 0.05 (Ser, Gly, Glu, Ile, Asp, Tyr).
  • Топ-белки: Tropomyosin α (Q3=0.821), Liprin-α2 (0.726), Vimentin (0.703).

Что не делает

PicoFold не предсказывает третичный 3D-фолд. TM-score vs AlphaFold (инсулин, 110 остатков) = 0.0465 — ниже случайного. Модель строит цепь последовательно (локальная геометрия), не моделирует дальнодействия, гидрофобное ядро, дисульфидные связи или растворитель.

Серия “Шедевры белковой архитектуры”

В рассылке Лаборатории Наномир продолжается серия публикаций (на момент апреля 2026 — 193 части), описывающая структурные паттерны белков на основе кольцегранной модели: фрактальные спирали Кушелева, межвитковые дисульфидные/полисульфидные мостики, сверхдлинные α/π-спирали.

Что нужно

Заинтересованным учёным: воспроизводимая валидация на новых датасетах, независимая проверка статистической значимости helix-сигнала. Биотех-компаниям: обсуждение API-доступа и интеграции в пайплайны анализа кодонной оптимизации.